中文   |   English   |   Email Alert
图表检索
高级检索
image

蛋白分离膜的构建及研究进展

苗君萍 ,  张昭乾 ,  辛少鹏 ,  胡云霞

化学进展 ›› 2025, Vol. 37 ›› Issue (2) :195-210

PDF (24005KB)
化学进展 ›› 2025, Vol. 37 ›› Issue (2) :195-210 DOI: 10.7536/PC240312
综述
扫码查看或转发全文

蛋白分离膜的构建及研究进展

作者信息 +

Development of Protein Separation Membranes and Their Progress

Author information +
文章历史 +

摘要

膜分离技术具有可常温运行、操作简便、容易集成及分离效率高等特点，广泛应用于液体与气体的分离纯化。蛋白因具有独特的结构与功能，如含有特定的水分子/离子通道、金属离子结合位点、规则纳米结构或抗菌耐污染性能等，被用于制备分离膜，赋予膜优异的渗透选择性能或独特的分离性能或抗菌耐污染等功能特性。本文简要介绍了用于制膜的关键功能蛋白的结构与性能，总结分析了几种常用的蛋白膜制备方法，详细综述了目前几种关键蛋白分离膜的研究进展，深入分析了蛋白膜研制存在的问题，最后展望了未来蛋白膜的研究方向。

Abstract

Membrane separation technology has been intensively used in numerous applications such as seawater desalination, water treatment and reuse, fine separation and product concentration, biomedical treatment and so forth owing to its low operation temperature, easy operation process, modularity, and high separation efficiency. However, due to membrane materials, membrane structures, and membrane manufacturing technology, the trade-off behavior between the water flux and the rejection rate of conventional separation membranes has become a technical bottleneck. The preparation of high-performance separation membranes using proteins as membrane materials is expected to break the trade-off behavior of conventional separation membranes. Protein separation membrane works super-efficiently for the target separation and transport, as well as the antibacterial and antifouling properties, where an emerging membrane material of proteins can transport the solute due to their inherent specific water or ion channels, rich binding sites with metal ions, regular nanostructures or low-cost and multifunctional. In this review, the widely implemented membrane materials and fabrication strategies for protein separation membranes are summarized in detail, and the research progress of the various protein separation membranes is described. Furthermore, the challenges faced by protein separation membranes are comprehensively reviewed. This review provides some insights into the construction and prospect of protein separation membranes.

Contents

1 Introduction

2 Novel protein materials for membrane fabrication

2.1 Protein containing channels

2.2 Protein containing rich binding sites with metal ions

2.3 Protein containing regular nanostructures

2.4 Low-cost and multifunctional protein

3 Fabrication methods of protein separation membranes

3.1 Amyloid-like assembly

3.2 Interfacial polymerization

3.3 Layer-by-layer self-assembly

3.4 Mussel-inspired biomimetic co-deposition

3.5 Other methods

4 Research progress of protein separation membranes

4.1 Aquaporin biomimetic separation membranes

4.2 Lysozyme separation membranes

4.3 Protein separation membrane for chelating metal ions

4.4 Other protein separation membrane

5 Conclusion and outlook

Graphical abstract

关键词

蛋白 / 蛋白分离膜 / 渗透性 / 选择性 / 构建

Key words

protein / protein separation membrane / permeability / selectivity / construction

引用本文

引用格式 ▾
苗君萍, 张昭乾, 辛少鹏, 胡云霞. 蛋白分离膜的构建及研究进展[J]. 化学进展, 2025, 37(2): 195-210 DOI:10.7536/PC240312
Junping Miao, Zhaoqian Zhang, Shaopeng Xin, Yunxia Hu. Development of Protein Separation Membranes and Their Progress[J]. Progress in Chemistry, 2025, 37(2): 195-210 DOI:10.7536/PC240312

登录浏览全文

4963

注册一个新账户 忘记密码

1 引言

膜分离技术因具有高效、节能、环保、占地面积小等优点，广泛应用于人类的生产和生活中，如气体分离（碳捕获、O2/N2分离、从天然气中去除CO2和H2S、空气脱水等）、水处理（海水淡化、饮用水净化、城市和工业污水处理和再利用等）、生物分离与纯化（无菌过滤、缓冲液交换、蛋白质浓缩、疫苗生产与纯化、药物纯化等）、食品加工与浓缩（啤酒和葡萄酒的澄清及乳清、果汁和糖的浓缩等）、化学品生产与回收（氯碱工艺中氯气和氢氧化钠的生产、有机溶剂回收和催化剂回收等）、医疗健康（透析、血液氧合和药物输送等）、能源生产与能量存储（盐湖提锂、电解制氢、燃料电池等）等[1⇓⇓⇓⇓-6]。

分离膜是膜分离技术的核心部件，直接决定膜的分离效率[7]。然而，传统分离膜存在渗透性和选择性的上限平衡效应（Trade-off效应），现有的手段策略往往无法实现膜渗透性与选择性的同步提升[8]。近年来，具有多功能性与良好成膜性的蛋白材料在制膜应用中受到越来越多的关注。尤其利用具有特定分子/离子传输通道、富含金属离子结合位点的蛋白质为膜材料，研制兼具高通量与高选择性分离膜，有望实现对特定分子与离子的专一性传输或截留，突破传统膜材料的Trade-off效应。

因此，以蛋白为材料制备高性能分离膜成为分离膜领域的研究热点之一。本文综述了近10年来国内外蛋白分离膜的进展，详细介绍了用于制膜的蛋白分子的结构与功能、现有蛋白分离膜的制备方法和研究进展，并指出当前蛋白分离膜研究存在的问题及未来的研究方向。

2 蛋白材料

依据蛋白在制膜应用中的功能优势，可将用于制膜的蛋白材料分为通道蛋白（如水通道蛋白、离子通道蛋白等）、富含金属离子结合位点的蛋白、具有规则纳米结构的蛋白、经济性好的多功能蛋白等。此部分重点介绍可用于制膜的蛋白材料的结构、功能以及潜在的优势。

2.1 通道蛋白

生命体细胞膜上含有能够与特定水分子或离子结合进而高效专一转运水分子、功能分子（如甘油、尿素）或特定离子（如Na+、K+、Ca2+等）的通道蛋白。如普遍存在于动物、植物与微生物细胞膜上的水通道蛋白（Aquaporin, AQP）具有高效专一传输水分子的能力，除了少数几种AQP对甘油具有渗透性外[9]，大部分AQP对其他分子、离子和质子的截留率为100%[10]。一个AQP分子每秒钟可专一性传输30亿个水分子[11]，其水传输能力远高于现有的商业分离膜。研究表明，细胞膜上的AQP以四聚体形式存在，每个AQP单体在功能上都能够作为一个独立的通道传输水分子。每个AQP单体由一条含有6个跨膜α-螺旋的单肽链构成，6个跨膜区域由5条环（环A-E）相连，中间存在2个嵌在膜内部而不贯穿的短链α-螺旋（即B环和E环）。B环和E环折返进入脂质双分子层内，这2个环中间具有高度保守的天冬氨酸-脯氨酸-丙氨酸（NPA）氨基酸特征序列。而6个跨膜α-螺旋在2个NPA四周将其包围，共同构筑了专一传输水分子的通道，直径约为0.28 nm（图1）[12]。

AQP的高效透水能力主要得益于水分子在AQP中独特的传输机理。由于AQP的通道狭口孔径仅为0.28 nm，这与一个水分子的大小相近，因此水分子在进入弯曲狭窄的通道内时会形成单一纵列[13]。随后，通道内部的偶极力与极性会帮助水分子旋转，使水分子以适当角度穿过狭窄的通道。由于通道狭口孔径低于水流连续流动对孔径的最低要求（1.6 nm），致使水分子无法在通道中连续传输，降低了水分子之间由于相互碰撞造成的能量损耗，使得水分子在通道内部的传输阻力小，进而赋予AQP高效透水能力[14]。鉴于AQP能够高效专一传输水分子，研究学者利用AQP开发研制AQP仿生膜[15⇓⇓⇓⇓⇓⇓⇓⇓⇓⇓⇓⇓-28]。其中，本文4.1部分详细介绍了AQP仿生膜的研究进展。

细胞膜上常见的离子通道蛋白主要有钠离子通道蛋白、钾离子通道蛋白、钙离子通道蛋白、氯离子通道蛋白等。这类离子通道蛋白具有如下特点[30]：（1）对特定离子的专一选择性。一般而言，每种离子通道蛋白可专一性透过一种离子，这也是离子通道蛋白的命名依据。（2）对特定离子的高效转运。研究发现，离子通道开放后，每秒钟可选择性转运约107个特定离子。（3）开关的可控性。此类蛋白的通道具有开放和闭合状态，这种状态受跨膜电压、机械刺激（如重力刺激、振动等）和某些信号分子（如配体）调控。离子通道蛋白对特定离子的专一性和高效性主要与通道内部的空间结构和带电基团的分布有关[31-32]。以钾离子通道蛋白为例[33]，钾离子通道蛋白的孔径约0.1 nm，与钾离子尺寸相当，其通道由桶柱状的选择性过滤器及倒置状锥体空腔两部分组成。钾离子以水合状态进入通道，随后在经过桶柱状的选择性过滤器时，钾离子脱水合，进而被选择性过滤器上的氧原子包围，这种与氧原子的相互作用是钾离子特有的，即选择性过滤器可以实现对钾离子的专一性传输。当钾离子通过选择性过滤器后，会进入倒置状锥体空腔中，它又被重新水合，水合后的钾离子会降低其他离子对其产生的静电排斥力，提高钾离子在通道中的转运速率（图2）。钠离子尺寸虽然小于钾离子，但经过钾离子通道中的选择性过滤器时无法和氧原子相互作用，致使钠离子不能有效通过钾离子通道。利用离子通道蛋白制膜，可以对离子进行特异性筛分。

此外，还有一种离子通道蛋白短杆菌肽A（Gramicidin A，GA）只允许水分子和单价阳离子（如Na+、K+）透过，对阴离子（如Cl-、SO42-）和二价阳离子（如Mg2+、Ca2+）不渗透，其水渗透性与AQP相当[31,34-35]。以GA作为仿生通道，也可以制备对离子具有高效分离性能的膜。

2.2 富含金属离子结合位点的蛋白

目前，富含金属离子结合位点的蛋白在制膜中具有重要应用前景。这些蛋白中含有的金属离子结合位点主要来源于组成蛋白的氨基酸中含有羟基、氨基、羧基、巯基、咪唑基等官能团（给体）[36⇓⇓⇓-40]，它们可提供未成键电子对，并能够与具有空价电子轨道的金属离子（受体）键合，形成配位化合物。表1总结了氨基酸中常见官能团与金属离子之间的络合常数K[41⇓⇓⇓⇓~46]，其值越大，说明氨基酸官能团与金属离子之间的络合能力越强。可以看出，与氨基和咪唑基相比，羟基、羧基和巯基与金属离子的络合常数K较高，即以上氨基酸官能团更易与金属离子发生络合反应。研究[47]表明，氨基酸官能团在温和条件下即可与特定金属离子络合，进而形成稳定的配位化合物。因此在去除金属离子时，可以根据官能团与金属离子的络合常数筛选氨基酸，进而优选出富含适宜氨基酸的蛋白材料，增加蛋白中含有的金属离子结合位点。基于此，利用富含金属离子结合位点的蛋白制备分离膜，可选择性吸附金属离子，实现金属离子的去除或回收[48-49]。

例如，来源于牛乳的β-乳球（β-lactoglobulin, β-LG）蛋白含有5个半胱氨酸（Cys）、15个谷氨酸（Glu）和2个组氨酸（His），这些氨基酸可以和金属离子发生络合反应并形成配合物[50⇓⇓⇓⇓⇓-56]。其中，121-Cys具有重金属离子结合位点[56]，可以特异性络合砷或铅离子；Glu可以特异性络合铁离子；His可以特异性络合铜离子。另外，β-LG蛋白价格低廉、机械性能优异且成膜性好，可用于制备高效络合金属离子的功能膜。

另外，从蚕丝中提取的丝素蛋白含有约占自身氨基酸组成10%的苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸（Tyr）和色氨酸（Trp），这些氨基酸含有能够络合金属离子的结合位点[57]。研究人员以丝素蛋白再生后形成的丝素蛋白纳米纤维（SNF）为膜材料构建SNF分离膜[58⇓⇓⇓⇓⇓⇓⇓⇓⇓⇓⇓~70]，用于高效去除水体中的金属离子。值得注意的是，一般需要将丝素蛋白再生后才能用于制膜，高效络合金属离子。

除β-LG和丝素蛋白外，胰岛素（其氨基酸为Cys和赖氨酸）[71-72]和玉米蛋白（其氨基酸为His）[73-74]也可以与金属离子络合形成配合物，用于制备金属离子吸附膜。

2.3 具有规则纳米结构的蛋白

自然界有一类具有规则纳米结构的蛋白，如病毒外壳蛋白、铁蛋白、β-桶状蛋白等。利用这些蛋白的规则纳米结构，将其组装堆积成膜，可制得孔隙率高、孔径均一的分离膜，进而赋予膜高通量和高选择性优势[75⇓⇓-78]。其中，烟草花叶病毒外壳蛋白（Tobacco mosaic virus mutant，TMVm）是一种外径为18.0 nm，内径为4.0 nm，高度为4.7 nm的圆柱状蛋白（图3）。铁蛋白也是一种具有规则纳米结构的蛋白，一般从肝和脾中获取，来源广泛。其中，从马脾脏内提取的马脾铁蛋白在制膜中应用较多，它由直径为12.0 nm的十二聚体组成，具有中部为空腔（直径为6.0 nm）的笼状结构[79⇓-81]。与其他蛋白材料相比，HSF可以耐受60 °C的碱性水溶液和有机溶剂，因此其制备的蛋白分离膜可以应用在苛刻的环境中[82]。

此外，β-桶状蛋白是一类能够透过小分子（如单糖和抗生素），不允许大分子（如蛋白质和多糖）透过的桶状有孔蛋白[83]，包括外膜蛋白α溶血素、外膜蛋白F和细菌外膜铁转运蛋白等。孔表面的极性氨基酸残基含有小分子结合位点，因此可用于选择性筛分特定分子。

2.4 经济性好的多功能蛋白

在众多蛋白材料中，有一类经济性好的多功能蛋白，如溶菌酶（LYZ）蛋白，它来源广泛，可从蛋清、动物和植物细胞中获取，不但价格低廉，而且具有优异的抗菌性能与生物相容性[84]。LYZ不仅可用于膜表面亲水抗菌耐污染改性，赋予膜耐污染性能，还可用于组装制得不同孔大小的分离膜，用于血液透析、染料去除、有机溶剂纯化、油滴乳化和有毒化学品分离等多种用途[85⇓⇓⇓⇓⇓-91]。此外，牛血清蛋白（BSA）是一种来自于牛血清中的多功能蛋白，具有成本低、抗污染性好等特点，可用于制膜，还可以用于膜表面耐污染改性[92⇓⇓⇓⇓⇓⇓⇓-100]。

3 蛋白分离膜的制备方法

目前用于制备蛋白分离膜的方法主要有类淀粉样组装法、界面聚合法、层层自组装法、贻贝仿生共沉积法和其他方法等。此部分主要综述各种制膜方法的原理、影响膜结构和性能的关键制膜因素等。

3.1 类淀粉样组装法

蛋白质的淀粉样聚集体是一种在动物病变组织中被发现的特殊聚集体，其呈现出不溶性和高粘附性的典型特征，由于其可以被碘染色故被称为淀粉样结构[101]。2012年，Yang等[102]提出了基于传统淀粉样蛋白聚集的类淀粉样蛋白组装制膜方法，该方法利用二硫键还原剂三（2-羧乙基）膦盐酸盐（TCEP）在室温和pH值近中性的温和条件下裂解蛋白质二级结构间的二硫键，使蛋白质的α-螺旋结构解旋，并触发高能态α-螺旋向低能态β-折叠聚集的自发转变，从而在溶液中形成大量纳米级聚集体[103]。该过程在数分钟内发生，且在界面自由能降低的驱动下，短时间内大量形成的纳米级聚集体在气/液或固/液界面聚集形成致密的纳米膜，而在溶液中进一步形成微米颗粒（图4）[102,104]。随后，该团队以LYZ为模型蛋白，使用淀粉样蛋白特异性染料硫黄素T染色分析了溶液中类淀粉样组装的动力学过程。研究发现，在TCEP作用下，LYZ分子内的二硫键断开后，原本在α-螺旋内部的疏水性氨基酸被暴露在溶液中，诱导蛋白质发生疏水性聚集，导致蛋白质从天然的溶解状态快速向不溶性的类淀粉样聚集体转变。溶液中短时间内大量形成的纳米级聚集体颗粒会进一步在气/液或固/液界面聚集而形成致密的纳米膜。另外，类淀粉样蛋白纳米膜能够通过将基底浸入反应溶液中直接在基底表面形成，或者以水凝胶为介质将纳米膜转移到基底表面等方式附着在不同基底表面[105⇓⇓-108]。由于蛋白质中含有大量多种官能团（—NH2、—COOH、—OH、—SH、—(CH)n—CH3、芳香环），可以通过金属-硫键、氢键、疏水作用力和静电吸引等与不同基底材料间形成多种相互作用，为蛋白纳米膜在不同材料表面上的稳定负载提供牢固的黏附力，从而构筑蛋白复合膜[102-103,109⇓⇓-112]。

类淀粉样组装法有一定的限定条件，并非所有蛋白质都能通过类淀粉样蛋白聚集形成蛋白纳米膜，常见的可发生类淀粉样聚集的蛋白具有以下特征[102]：（1）含有高倾向纤维化片段，这类蛋白质本身具有较高的淀粉样聚集倾向。（2）依靠二硫键来稳定蛋白质的二级结构，可以通过破坏二硫键来打开蛋白质的α-螺旋结构。（3）一旦二硫键被破坏，未折叠或部分展开的蛋白质聚集从天然α-螺旋转化为β-折叠构象。一系列球状蛋白，如LYZ、胰岛素、BSA、α-乳白蛋白、乳铁蛋白、β-LG等已经被证明符合上述要求，可以用于类淀粉样组装法制备蛋白纳米膜[113-114]。

类淀粉样蛋白所制纳米膜的物理性质可以通过调整溶液中的组装动力学和界面处的生长动力学进行调控，具体来讲主要通过以下反应条件来调控：（1）pH值。尽管TCEP在较宽的pH范围内具有良好的还原二硫键的效果。但由于可以显著影响溶液环境中蛋白质的电性，pH值在蛋白纳米膜的形成过程中对其结构起到了重要调节作用。当溶液环境的pH值改变时，蛋白质分子中官能团的电离和水解也会发生变化，进而改变其呈现出的电性。当pH值越远离蛋白质分子的等电点时，蛋白质分子所带电荷越多，相互之间的静电排斥力越强，解旋后的蛋白质链稳定分散而不聚集。因此，形成的蛋白纳米膜更疏松，甚至无法形成完整的连续薄膜；反之，当pH值越靠近蛋白质分子的等电点时，组装形成的蛋白纳米膜越致密[87]。（2）蛋白质浓度。蛋白质是组装构成纳米膜的基本单元，其浓度显著影响蛋白纳米膜的物理结构。随着蛋白质浓度增加，组装基元浓度提高，类淀粉样组装时蛋白质堆积更快、更致密，生成的膜厚度增加，孔径减小。以LYZ为例，当其浓度从1 mg·mL−1增加到30 mg·mL-1时，膜厚度从30 nm增加到250 nm，膜孔径从3.6 nm减小到1.8 nm[85]。（3）成膜时间。Xu课题组[87]通过监测LYZ被TCEP处理后，在pH=8.4的溶液中自组装形成的聚集体颗粒的大小变化，发现当反应时间在10 min之前，随着延长反应时间，LYZ聚集体颗粒的平均尺寸快速增加，而超过10 min时，平均尺寸会降低，这可能是由于LYZ组装形成了过大的颗粒沉积所致。其他研究[113]也表明，只有那些较小的聚集体颗粒（不超过50 nm）有助于LYZ纳米膜的形成，而大尺寸颗粒不参与LYZ纳米膜的形成。对应纳米膜厚度的生长也可以发现，随着生长时间的延长，LYZ纳米膜厚度在到达50 nm前持续增加，而在到达50 nm后厚度基本不再随着生长时间的延长而继续增加[113]。

类淀粉样蛋白组装制备的纳米膜可以稳定负载在聚乙烯、聚丙烯（PP）、聚偏氟乙烯、聚四氟乙烯和聚对苯二甲酸乙二醇酯（PET）等疏水多孔基膜表面[87]和水解的聚丙烯腈（hPAN）等亲水多孔基膜表面[86]，制得超滤（UF）膜和纳滤（NF）膜。本文4.2节LYZ分离膜部分将详细介绍采用类淀粉样组装制备LYZ蛋白膜的研究进展，此处不再赘述。

类淀粉样组装法是一种操作简便、低成本、绿色且高效制备蛋白分离膜的方法，其普适性强、条件温和，不会破坏蛋白质主链中的任何酰胺键，且以蛋白为主要成膜材料制膜，可较大限度赋予所制膜的蛋白功能特性[112]。但目前类淀粉样蛋白组装的成膜机制和成孔机制尚不清晰，有待深入研究。

3.2 界面聚合法

界面聚合（IP）由Mogran等[115]最先提出，随后在分离膜制备中获得广泛应用。这是一种将两种可发生聚合反应的单体分别溶于互不相溶的两相溶剂中（一般为水相和有机相），通过水相单体（多为二元胺）和有机相单体（多为三元酰氯）在两相界面处发生反应，在多孔基膜表面生成一层薄而致密的高分子膜的方法[116]。目前，使用IP制备蛋白分离膜的主要方式有三种（图5）：（1）直接以蛋白作为水相单体，利用蛋白的官能团和有机相单体中的酰氯反应，在基膜表面的水油界面处生成交联功能层，制得蛋白分离膜[92,117]。利用此方法制备的分离膜在具有良好的渗透性和选择性同时，还可具有优异的蛋白功能特性如抗菌与耐污染性等。但与传统IP反应所用的水相单体相比，蛋白的分子量较大、官能团反应活性低，致使膜功能层的交联度低、结构疏松，可对染料分子实现高效截留，但难以截留无机盐。（2）将具有规则纳米结构的蛋白负载到基膜表面构建高孔隙中间层，然后在其表面经IP制得嵌有蛋白的复合NF膜[118]。其中，高孔隙蛋白中间层能够为IP反应提供良好的界面，使单体分布更加均匀，生成无缺陷的IP功能层，进而提高分离膜的渗透性，但这种方法难以凸显蛋白自身结构对分离特性的影响。（3）将含有蛋白的囊泡作为添加剂引入水相单体溶液中，使含蛋白的囊泡在IP反应过程中被封装在生成的功能层内，制得蛋白复合反渗透膜和正渗透（FO）膜[25-26,119]。这种方法有利于保持蛋白的生物活性，并充分利用蛋白提供的额外水通道，进而使得膜具有高水通量和高NaCl截留率。

研究表明，通过控制IP反应条件如反应单体浓度、反应时间和水相添加剂，可调控功能层的结构及物化性质如孔隙率、厚度、表面电荷、交联度等，进而实现对所制备蛋白分离膜的性能调控。（1）反应单体浓度。由于界面处仅有少量蛋白水相单体与有机相单体发生反应，因此蛋白水相单体的浓度应高于有机相单体的浓度。在IP反应过程中，单体的浓度会直接影响蛋白水相单体和有机相单体的浓度配比，进而显著影响交联功能层的厚度和交联度。当蛋白水相单体和有机相单体的浓度配比较低时，交联功能层表面残余较多带有酰氯基团的低聚物，而由于蛋白水相单体随IP反应消耗殆尽，部分残余酰氯会水解生成线性聚合物，致使功能层的交联度降低，复合膜的选择性变差；当蛋白水相单体和有机相单体的浓度配比较高时，有机相单体在IP反应中很快被反应完，生成含有氨基的低聚物，功能层厚度增加但交联度变低，致使复合膜的渗透性能提升、选择性能下降[92,117]。（2）反应时间。反应时间也会对功能层的厚度和交联度产生影响。在常规反应条件下，反应时间过短时，两相单体之间的反应不充分，形成的功能层薄且交联度低，复合膜的通量高、分离性能差；延长反应时间，两相单体的交联更充分，所制备功能层的交联度更高、孔径减小，复合膜的水渗透系数减小，截留率增加[92,117]。（3）水相添加剂。蛋白作为水相单体添加剂一般会降低单体向界面的扩散速率，形成相对疏松且较薄的功能层，根据添加剂自身的性质不同，可能会对复合膜的性能产生额外影响。研究[25-26,119]发现，以含有AQP的囊泡作为水相添加剂时，能够减慢水相单体向界面处的扩散速率、降低两相单体在界面处的反应速率，且含有AQP的囊泡可以提供额外的水分子传输通道，促进水分子在功能层中的高效渗透，提升蛋白复合膜的水渗透系数。

3.3 层层自组装法

作为制备蛋白分离膜的常用方法之一，层层自组装（LBL）法是一种利用聚电解质和蛋白之间的相互作用（如静电相互作用、范德华力、共价键、氢键等），驱动聚电解质和蛋白在多孔基底表面共组装形成具有渗透选择功能的分离膜的方法[120-121]。而借助静电相互作用，驱动聚电解质和蛋白交替组装在基膜表面制备蛋白分离膜，应用较为广泛。该制膜方法需满足以下三个条件：（1）基底具有荷电性，以便于沉积第一层聚电解质。（2）聚电解质和蛋白的电性不同。（3）聚电解质和蛋白的浓度要大于最低临界值，而最低临界值由聚电解质或蛋白的溶解度及电荷密度决定，这是因为合适的浓度可以保证其在膜上成功吸附并使膜表面电荷发生反转。目前，按高分子链所带离子的电荷种类，常用的聚电解质主要有阳离子聚电解质（如聚烯丙基胺盐酸盐（PAH）、聚乙烯亚胺（PEI）、聚二甲基二烯丙基氯化铵（PDADMAC））和阴离子聚电解质（如聚苯乙烯磺酸钠（PSS）、聚丙烯酸（PAA））等[120]。根据聚电解质在水溶液中的电离程度，其又可分为完全电离的强聚电解质（如PEI、PDADMAC、PSS）和部分电离的弱聚电解质（如PAH、PAA）[120]。

利用聚电解质材料与蛋白材料之间的静电作用进行组装制备蛋白分离膜，调控聚电解质和蛋白的组装次数、蛋白的浓度及聚电解质的种类，可以调控蛋白分离膜的渗透性和选择性[23,27-28,122-123]。（1）聚电解质和蛋白的组装次数。研究发现，聚电解质和蛋白的组装次数与膜功能层厚度呈正相关，随着组装次数增加，可以减少膜表面缺陷，减小膜孔，进而提升膜的分离性能[27,122-123]。Wang等[27]通过调控聚电解质和含AQP的囊泡在基膜表面的组装次数，研究其对膜性能的影响，发现与聚电解质和含AQP的囊泡在基膜上交替组装一次后所制备的膜相比，交替组装两次所制膜表面缺陷减少，水渗透系数由6.1下降至5.5 L·m−2·h−1·bar−1，对NaCl的截留率从62%提高至75%。（2）蛋白的浓度。蛋白的浓度与膜功能层的厚度成正比。此外，鉴于蛋白自身的性质，增加蛋白的浓度可能会影响膜性能。以含AQP的囊泡为例，增加含AQP囊泡的浓度可以提升AQP在膜中的载入量，增加膜的透水通道，进而提升膜的渗透通量[23,27-28]。（3）聚电解质的种类。调控不同聚电解质种类可以影响聚电解质层的致密程度（如孔径、孔隙率）和表面性质（如亲水性、电荷），进而影响膜表面产生的缺陷数量并调控膜选择性。如具有优异亲水性的强聚电解质形成的聚电解质层致密程度高、亲水性好，有效弥补了膜表面缺陷，并使得亲水性蛋白在膜中的分布更加均匀，显著提升了膜的分离性能[23,27,122-123]。

层层自组装法简单易操作、条件温和、组装速度快且可对蛋白分离膜的结构进行精细化调控，是制备蛋白分离膜的有效方法。目前，主要采用聚电解质和含AQP蛋白的囊泡的层层组装，将含AQP蛋白的囊泡封装在基膜表面制得蛋白分离膜，而直接采用聚电解质和蛋白的共组装成膜相关研究较少。利用不同荷电性的蛋白，以及利用不同荷电性的聚电解质和蛋白，进行层层自组装成膜值得进一步研究，有望大幅提升膜中蛋白的含量，进而发挥蛋白的功能性。

3.4 贻贝仿生共沉积法

贻贝仿生共沉积法是通过茶多酚类衍生物（如多巴胺（DOPA）、单宁酸、没食子酸等）[124⇓-126]氧化聚合之后产生的黏附作用，将茶多酚类衍生物与目标蛋白通过螯合、静电、氢键和π-π堆叠等作用力共沉积至基膜表面，制备蛋白分离膜[127-128]。其中，DOPA共沉积法制膜的研究较为广泛。将蛋白添加到DOPA溶液中，随着DOPA氧化聚合过程共沉积到多孔基膜表面，既可通过蛋白质自身的荷电性调整UF膜表面的电性，作为涂层赋予UF膜抗污染性能，又可通过蛋白质与多巴胺之间的迈克尔加成或席夫碱反应，生成一层致密的聚多巴胺/蛋白质致密层，来直接制备分离膜。

通过改变沉积时间和DOPA与蛋白的质量比，可以调控DOPA和蛋白的氧化聚合过程、溶液组装动力学、膜孔大小及膜表面性质。（1）沉积时间。沉积时间影响DOPA和蛋白的聚合机理及在溶液中的组装动力学。在DOPA与蛋白共沉积过程中，不同种类的蛋白材料在不同沉积时间内与DOPA的氧化聚合机理各异。如DOPA与LYZ在碱性条件下共沉积时，DOPA氧化聚合形成的负电性聚多巴胺（PDA）颗粒首先在静电作用下和正电性LYZ形成混合胶束，并随着沉积时间的延长进一步聚合形成PDA-LYZ颗粒，有效抑制DOPA的氧化聚合程度，随后正电性LYZ在PDA-LYZ颗粒表面的聚集使得颗粒的正电性增加、颗粒之间的静电斥力增强，从而限制PDA-LYZ颗粒随沉积时间进一步生长，并以远小于PDA粒度的形式存在且紧密地堆积在多孔基膜表面，最终形成薄且致密的功能层[129]。而血红蛋白（BHb）中含有4个+2价亚铁离子，可以和PDA中的氮原子和氧原子发生络合，形成配合物，进而加速DOPA的氧化聚合过程[130]。另外，沉积时间会影响DOPA和蛋白的组装动力学过程。以DOPA和LYZ共沉积过程为例，在共沉积前5 min内，溶液中LYZ颗粒的尺寸为3.58 nm，PDA颗粒和LYZ形成的混合胶束尺寸为529 nm；随着沉积时间增加到10 min，溶液中已不存在游离的LYZ颗粒，混合胶束的尺寸增加到635 nm；进一步延长沉积时间至30 min，混合胶束的尺寸变为697 nm，且出现了尺寸为24.06 nm的PDA-LYZ聚合颗粒；沉积时间继续延长，混合胶束的尺寸逐渐减小，而PDA-LYZ聚合颗粒的尺寸增加[129]。（2）DOPA和蛋白的质量比。DOPA和蛋白的质量比会显著影响膜表面性质、膜厚度、膜密度和膜孔大小。以BHb为例，由于PDA含有大量氨基基团，BHb含有大量羧基基团，DOPA与BHb共沉积制备的分离膜具有良好的亲水性，且随着DOPA和蛋白的质量比减小，BHb含量增加，膜表面的动态水接触角数值逐渐降低[130]；在pH<蛋白的等电点时，蛋白呈现正电性，而PDA呈现负电性，膜表面的负电性减弱，且随着DOPA与蛋白的质 量比降低，蛋白的含量升高，膜表面的电负性减弱。在pH>蛋白的等电点时，蛋白呈现负电性，膜表 面的负电性增强且与DOPA与蛋白的质量比成正相关[129-130]；以LYZ为例[129]，随着DOPA/LYZ质量比由1∶0、1∶0.25、1∶0.5减小至1∶1，LYZ的质量增加，DOPA和LYZ共沉积形成的功能层厚度增大。在质量比为1∶0.5，共沉积时间为30 min时，DOPA和LYZ共沉积形成的功能层密度达到最大值（1.53 g·cm−3），比同一条件下PDA形成的功能层密度高95%，因此与DOPA沉积制备的分离膜（孔径为7.4 nm）相比，DOPA和LYZ共沉积制备的分离膜孔径缩小至1.5 nm。

利用该方法制备的蛋白分离膜具有良好的亲水性、生物相容性、稳定性和多功能性（如抗菌、耐污染等）。此外，该制膜方法具有普适性，适用于聚醚砜、聚砜、聚偏氟乙烯等多种基膜，但耗时长，一般需要添加氧化剂（硫酸铵、高碘酸钠、高氯酸钠和金属离子）、紫外辐照和电化学驱动等方法加速茶多酚类衍生物和蛋白的共沉积过程，缩短制膜时长[126]。

3.5 其他方法

除上述广泛使用的类淀粉样组装法、IP法、LBL法和贻贝仿生共沉积法之外，新型制膜方法（如分子印迹技术）对蛋白分离膜的发展也至关重要[131]。分子印迹技术是按照“分子钥匙和锁”的工作原理而设计的，它是一种能够对某一特定的目标分子具有特异性识别的聚合物膜制备技术。利用分子印迹技术制备蛋白分离膜时，需要将富含蛋白的囊泡共价固定在基膜表面并在囊泡表面涂覆引发剂，然后利用对引发剂具有特异性识别作用的单体和囊泡表面引发剂之间的交联聚合反应，在囊泡表面形成印迹聚合物功能层，制得蛋白分离膜（图6）[132-133]。但印迹聚合物功能层致密性低，导致膜表面存在缺陷，难以实现高截留性能。

4 蛋白分离膜的研究进展

鉴于AQP具有专一透水的特异性通道、LYZ成本低廉、稳定性高且具有抗菌性和抗污染性等优势、富含金属离子结合位点的蛋白能够特异性吸附金属离子及其他蛋白的特定功能性，这几类蛋白用于制膜的研究最多。本章节重点综述这几类蛋白分离膜的研究进展。

4.1 水通道蛋白仿生分离膜

AQP的独特筛分机制和高效透水能力使其成为制备仿生膜的理想膜材料，AQP仿生分离膜成为当前研究热点之一，通过将AQP蛋白嵌入膜中提升膜的透水能力。为保证AQP的生物活性，研究人员将AQP嵌入脂质或嵌段共聚物囊泡中以模拟AQP膜蛋白发挥功能活性所需的细胞膜微环境，之后将富含AQP的囊泡经吸附、破裂融合后铺展或将富含AQP的囊泡封装到基膜表面形成AQP功能层，制得AQP仿生分离膜[15⇓⇓⇓⇓⇓⇓⇓⇓⇓⇓-26]。

将AQP嵌入脂质时，AQP与脂质的相容性对于保证AQP的生物活性和囊泡的稳定性十分必要。制备含AQP囊泡所用的脂质来源影响所制囊泡的水渗透性能。其中，利用大肠杆菌细胞膜上的天然脂质为载体制备含AQP的囊泡，其水渗透率（>1.6×10−3 m·s−1）显著高于利用合成脂质为载体所制备的含AQP的囊泡的渗透水平[134]。而与天然脂质相比，人工合成嵌段共聚物的物化稳定性更高[135]，利用其所制的AQP囊泡稳定性优异，且AQP功能活性保持良好。其中，聚（2-甲基噁唑啉）-聚（二甲基硅氧烷）-聚（2-甲基噁唑啉）（PMOXA-PDMS-PMOXA）嵌段共聚物应用较多。

目前，制备AQP仿生分离膜的常用方法之一是直接将含AQP的囊泡经吸附、破裂融合后铺展在多孔基膜表面制备AQP仿生分离膜（图7a），其中包括囊泡破裂法[18]、高分子衬层法[16]及胶束融合法[20]。囊泡破裂法是将含AQP的囊泡直接在基膜表面进行吸附、破裂融合后铺展形成磷脂双层膜，制得AQP仿生分离膜。如Chung等[18]将AQP嵌入PMOXA-PDMS-PMOXA嵌段共聚物中制得含AQP的囊泡，之后通过囊泡破裂法制备AQP仿生FO膜，其膜的水通量高达142 L m−2·h−1，反向盐通量低于10 g m−2·h−1。该方法操作简单且膜表面缺陷少，但磷脂双分子层的机械强度不高，致使膜在运行过程中的稳定性较差。为此，研究者们提出在基膜和含AQP囊泡之间添加高分子衬层（如羧基化的聚乙二醇 [16]），通过提升囊泡与基膜表面的结合力，增强膜的机械稳定性。除囊泡体系外，胶束体系也可以用于制备AQP仿生膜。该方法是将含AQP的胶束经吸附、融合后铺展在多孔基膜表面制得仿生膜[20]。与两亲性磷脂分子相比，含AQP的磷脂胶束在基膜表面融合后形成的功能层更加连续，减少了膜表面缺陷；而带正电荷的AQP磷脂胶束与带负电荷的基膜之间存在静电作用力，提高了膜的稳定性。

为提升AQP仿生膜的稳定性，研究者们将含AQP的囊泡封装在基膜表面制备仿生膜，并通过囊泡保护AQP（图7b）。其中，囊泡封装方法主要有交联封装[133]、IP封装[26]以及LBL封装[23,28]等。交联封装是首先在含AQP的囊泡外表面负载具有可反应基团的分子，之后使囊泡在压力作用下沉积到多孔基膜表面，并进行交联反应生成化学键，将含AQP的囊泡固定在基膜表面，进而提升仿生膜的稳定性[21]。IP封装是将含AQP的囊泡作为添加剂引入水相单体中，通过IP反应将含AQP的囊泡封装在交联功能层中，制备仿生膜。因IP技术成熟，可用于大面积制膜，目前此封装技术在制备AQP仿生膜中的应用广泛。LBL封装则是通过聚电解质和含AQP囊泡之间的静电作用使囊泡嵌入聚电解质层，制备仿生膜[28]。封装含AQP的囊泡至膜中可以显著减少膜表面缺陷，提升膜机械强度，并有利于保护AQP的生物活性。目前，丹麦Aquaporin A/S公司采用IP封装技术制备AQP仿生膜，已实现膜的放大化制备，成功研发出InsideTM系列商业卷式膜和中空纤维膜，如InsideTM A及InsideTM B等，并用于再生水回收和海水淡化等领域[10,136⇓-138]。

此外，研究人员通过增加囊泡中AQP的嵌入量[27]或增加仿生膜中富含AQP囊泡的含量[28,139]等策略提升膜中AQP的载入量，从而提升膜的渗透性。Sun等[28]采用LBL法将富含AQP的磁性囊泡封装在聚电解质层中，利用磁场作用驱动更多富含AQP的磁性囊泡吸附并沉积在基膜表面，进而提升AQP在膜中的载入量。与未加磁场的对照膜相比，该膜的水通量提高了70%，反向盐通量低于2.4 g·m−2·h−1。Wang等[27]利用强正电性的磷脂制备AQP囊泡，通过增强与负电性AQP的静电作用，提升囊泡中AQP的嵌入量，制得高通量AQP仿生NF膜。与未添加AQP的对照膜相比，AQP仿生膜的水通量提高了20倍，对MgCl2的截留率保持在97%。

然而，现有AQP仿生FO膜的水通量距离其理论值（600 L·m−2·h−1）相差甚远[140]，反向盐通量也高于IP法制得的传统薄层复合脱盐膜（0.4 g·m−2·h−1）[141]，在水通量和盐截留性能上并未展现出突出优势。可能的主要原因如下：（1）膜制备过程可能造成AQP生物活性的降低。目前AQP仿生分离膜制备方法均涉及AQP的提取、纯化和再组装到囊泡等过程，工艺繁琐复杂，易导致AQP的变性和聚集[140]，进而丧失部分功能活性，劣化AQP仿生膜的选择性分离功能。（2）膜中AQP的载入量低。研究发现，囊泡中AQP与脂质或嵌段共聚物的摩尔比低于1∶50[24,26,142]，进一步增加AQP的含量会造成囊泡缺陷的产生。为此，如何提高仿生膜中AQP的嵌入量及保证其透水活性成为研制高性能AQP仿生膜的关键。

4.2 溶菌酶分离膜

LYZ由于成本低廉且具有良好的抗菌性与生物相容性等优势被用于制备多功能蛋白分离膜。Yang等[89,109,143-144]发现LYZ可通过类淀粉样组装在多种基底表面成膜，其膜孔径可在0.5~3.6 nm范围内调控。所制的LYZ蛋白膜不仅具有优异的机械性能，还可耐受各种有机溶剂（如乙醇和己烷）和极端pH（pH=1~12），还具有良好的血液/细胞相容性，在分离膜领域中极具应用潜力。通过调控反应液pH、LYZ浓度、组装次数和反应时间等关键制膜参数，可以调控蛋白膜的厚度和孔径，实现对不同物质的高效分离。如Xu等[87]在不同pH值的TCEP作用下，利用类淀粉样LYZ制得有机溶剂NF膜，发现当pH值由5.4增加到8.4时，膜的平均孔径由1.15 nm增加到3.35 nm。Yang等[85]采用不同浓度的LYZ制膜。随着LYZ浓度由1 mg·mL-1增加到30 mg·mL-1，膜选择层的厚度由30 nm线性增加到250 nm，膜孔径尺寸由3.6 nm降低到1.8 nm。随着组装次数由1次增加到15次，膜选择层的厚度由50 nm线性增加到800 nm[113]。目前，通过类淀粉样LYZ组装制备的分离膜面积可达20英寸[113]，其蛋白功能层厚度（30~250 nm）和孔径（0.5~3.6 nm）可调[85⇓-87]，且膜还具有优异的黏附性、化学稳定性和热稳定性，可以在多种作用力下稳定黏附在多种多孔基材表面（图8），形成具有选择分离性能的过滤膜[90,145]。

此外，利用类淀粉样LYZ组装制备出的分离膜可应用于血液透析、小分子去除和有机溶剂纯化等领域[85⇓⇓⇓⇓⇓-91]。Yang等[85]在溶液pH为7.0时，将50 mM TCEP和2 mg·mL-1 LYZ在孔径为10 μm的PET微滤（MF）基膜上生长2 h，制得UF膜，其在4 h内对尿素、LYZ和肌酐的清除率即可达到82.2%、50.0%和81.3%，且单位膜面积内尿毒症毒素的清除率是目前传统血液透析膜（如纤维素膜、高分子膜）的5~6倍。Chang等[90]利用LYZ制得水渗透系数高达899 L·m−2·h−1·bar−1且对多种有机染料如罗丹明B和甲基蓝（MB）的截留率高达100%的分离膜，可用于印染废水处理。此外，Xu等[87]在溶液pH为5.4时，利用50 mM TCEP和4 mg·mL-1 LYZ在孔径为0.2 μm的PP MF基膜表面反应1 h，制得孔径在1 nm左右的NF膜，该膜对有机溶剂如甲醇的渗透系数超过29 L·m−2·h−1·bar−1，优于大多数有机溶剂NF膜。此外，所制LYZ蛋白膜对有机溶剂染料如氨基黑10B的截留率高达98%，对有机金属催化剂如伞花烃的回收率为92.5%。Zhu等[86]在pH值为5.3时，采用40 mM TCEP和2 mg·mL-1 LYZ在hPAN UF基膜上反应6 h，制得孔径为0.54 nm的LYZ蛋白NF膜，其对大肠杆菌和金黄色葡萄球菌的抗菌率超过92%，表现出优异的抗菌性能。Xu等[87]证实了LYZ蛋白膜在HCl（pH=1）和NaOH（pH=12）溶液中浸泡2 h依然保持稳定。

此外，在LYZ进行类淀粉样组装过程中，通过简单的物理混合方法即可将小分子（如染料分子）、荧光标记的多肽和纳米粒子（如金纳米粒子）、蛋白质（如胰岛素）等嵌入到LYZ纳米膜中，赋予膜相应的功能特性[143,146]。如染料分子、荧光标记的多肽和纳米粒子等可作为检测信号，用于超灵敏生物分子检测。LYZ蛋白膜还可用于药物缓释进行疾病治疗。例如，LYZ蛋白膜被用于胰岛素的缓释，可用于糖尿病患者的血糖控制[106]。

另外，LYZ蛋白膜还可通过贻贝仿生共沉积制备。通过调控DOPA和LYZ的质量比和沉积时间，可以影响DOPA和LYZ的氧化聚合及黏附机理、调控溶液沉积动力学和沉积层物化性质，进而制备具有孔径可调的LYZ蛋白膜。An[129]采用DOPA和LYZ在hPAN UF膜表面共沉积制得LYZ蛋白NF膜，发现随着DOPA/LYZ质量比由1∶0、1∶0.25、1∶0.5减小至1∶1，膜对染料MB的截留率呈现先增加后降低，而其水渗透系数呈现逐渐降低的趋势；随着共沉积时间的增加，膜对MB的截留率持续升高并稳定至98.1%，而水渗透系数连续下降至23 L·m−2·h−1·bar−1；膜对大肠杆菌的抗菌率超过91.7%，抗菌性能优异。此外，通过贻贝仿生共沉积，还可将LYZ蛋白用于膜的耐污染及抗菌改性。Hu等[125]采用茶多酚类衍生物与蛋白共沉积法对基膜进行耐污染改性。An[129]将DOPA和LYZ共沉积在PSf UF膜表面制备耐污染UF膜，膜表面正电性增强，且当以正电荷LYZ为模型污染物时，LYZ改性膜的通量衰减率仅为18.7%，通量恢复率高达91.8%，展现优异的耐污染性能。

鉴于LYZ经济性好且具有多功能优势，它不仅可通过类淀粉样组装成膜，还可通过贻贝仿生共沉积制膜，既可用于不同尺寸分子的筛分，还可用于膜表面耐污染改性，具有较高的制膜应用价值。

4.3 吸附金属离子的蛋白分离膜

β-LG蛋白、SNF和玉米蛋白含有大量可特异性络合金属离子的氨基酸结合位点，可用于制备吸附金属离子的蛋白膜，用于高效去除水体中有害金属离子。其中，β-LG蛋白中121-Cys可以特异性吸附砷离子或铅离子，His可以特异性吸附铜离子。Bolisetty等[55]将β-LG蛋白纤维真空抽滤在0.22 μm的纤维素MF基膜表面，制得β-LG蛋白膜，其水渗透系数高达3397 L·m−2·h−1·bar−1，可100%去除地下水中的砷离子，对+5价砷离子的吸附量可达266 mg·g-1，对+3价砷离子的吸附量超过1133 mg·g-1，分别是未添加β-LG蛋白对照膜的7.4和18倍。Peng等[51]制备的β-LG蛋白分离膜对铅离子的去除率高达99.9%，吸附量可达212 mg·g-1，在经历吸附-再生-再吸附循环过程后对铅离子的去除率依然保持在95.7%。Lan等[147]发现β-LG蛋白膜对铜离子的吸附量超过226 mg·g-1。此外，Mezzenga等[148]通过共混β-LG蛋白纤维和活性炭制得的混合基质膜可 100%去除医院实际核废水中的重金属离子（如锝-99m和镓-68）和多种临床相关的放射性核素（如镥-177），且对重金属离子的吸附率在经历5次循环过滤后依然没有降低。另外，Mezzenga等[52]还发现所制的β-LG蛋白纤维和活性炭混合基质膜对地下水中铬、镍、银和铂的去除率均超过99%，水渗透系数是目前传统NF膜的4倍，且对金属离子去除率在10次循环过滤后依然保持稳定。由于SNF所含的Phe、Tyr和Trp可特异性吸附金属离子，Buehler等[69]通过原位生物矿化在SNF表面生长针状结构的羟基磷灰石（HAP）纳米晶体，然后将SNF/HAP抽滤到聚碳酸酯MF膜表面，制得分离层厚度为200 nm的SNF/HAP混合基质膜，实现对金离子的高效吸附去除，其中金离子吸附去除率超过92%，吸附量约164.2 mg·g-1，且其水渗透系数高达8355 L·m-2·h-1·bar−1。由于SNF与不同金属离子的络合常数K不同，SNF蛋白膜可以实现对不同金属离子的选择性吸附。Ping等[68]通过调控二硫化钼（MoS2）纳米片和SNF的体积比，采用真空抽滤方法制得SNF/MoS2分离膜，该膜对金离子和铂离子的吸附去除率均>99%，吸附量分别高达759.1和425.1 mg g-1；而对铜离子、铅离子和银离子的吸附去除率分别为44%、44%和54%，吸附量分别为22.2、153.5和246.2 mg g-1。另外，SNF蛋白膜对金属离子的吸附率是未添加SNF对照膜的1.2倍。此外，利用静电纺丝技术制备出玉米蛋白/尼龙-6复合纳米纤维膜对铬离子的去除率高达87%[149]。

采用富含金属离子结合位点的蛋白制膜，可以高效吸附金属离子，不仅可以去除水体中金属离子，还可以用于金属离子的回收利用，在贵重金属离子回收领域具有应用潜力。

4.4 其他蛋白分离膜

除上述研究较为广泛的几种蛋白分离膜，一些具有特定功能的蛋白也被用于制膜，并展现特殊的选择性。研究发现[150]，在手性药物的两种对映体中，往往一种有功效，另一种无功效，甚至有毒副作用，因此高效分离两种对映体对患者的用药安全非常重要，因此，手性分离膜应运而生，它是以手性识别单元（即手性选择剂）对不同对映体之间的结合亲和力存在差异作为驱动力，高效分离两种对映体分子，其通常由聚合物多孔基底和具有手性选择剂的功能层组成[151]。L-Glu、L-Cys和聚L-谷氨酸钠可作为手性选择剂共价修饰膜孔道制得手性分离膜，实现对对映体分子的高效筛分[151⇓⇓-154]。科研人员采用分子动力学模拟中的分子对接方法对两个或多个分子间的识别过程进行模拟并对分子间产生的亲和力进行计算[155]，发现BSA对手性分子L-Phe的亲和力优于D-Phe，即L-Phe可以优先吸附到BSA上并快速传输，进而可以特异性识别这两种手性分子[98]。Hou等[98]首先通过碳二亚胺/N-羟基琥珀酰亚胺偶联将BSA用于功能化改性氧化石墨烯（GO）纳米片，再将其沉积在混合纤维素酯（MCE）MF膜表面，制备手性分离膜。实验和模拟结果均证实，BSA可以扩大GO膜的层间距，并作为手性选择剂使L-苯丙氨酸优先吸附到膜表面，进而实现L-苯丙氨酸的高效传输，使手性膜具有高通量和高选择性。膜的对映体过量值（即一种对映体含量减去另一种对映体含量）高达97%，且通量是已报道手性膜的5~200倍。

Wang等[75]将尺寸为5-10 μm的单层TMVm纳米片通过真空抽滤沉积到阳极氧化铝MF基膜表面，获得规则孔径为4 nm且分离层厚度仅为40 nm的高通量UF膜。由于TMVm纳米片结构规整、固有纳米孔道均一，所制膜具有规则孔径和高孔隙率，对直径4 nm的纳米粒子的截留率为100%，同时膜的水渗透系数高达7000 L·m−2·h−1·bar−1。Jin等[118]首先将TMVm蛋白纳米片抽滤沉积在MCE MF基膜表面，然后采用IP技术在其表面形成聚酰胺功能层，制得NF膜。这种高孔隙且孔径均一的TMVm中间层使得单体在水油界面处均匀分布并快速扩散，进而通过IP反应生成无缺陷的功能层。该NF膜的水渗透系数高达84 L·m−2·h−1·bar−1，同时对MgSO4的截留率超过98%。

综上所述，已有众多的蛋白被用于制备高性能分离膜，所制蛋白膜呈现独特的孔结构与筛分性能，可用于高附加值分离体系与特殊分离领域。未来，有望通过优选经济性好与成膜优异的功能蛋白研制具有高效分离功能的蛋白分离膜，突破现有膜材料的应用领域。

5 结论和展望

利用蛋白的功能特性制备通量高与选择性好的蛋白膜，可用于生物分离、金属离子去除、药物分离等领域。目前文献已报道了多种功能蛋白（尤其水通道蛋白AQP）仿生分离膜的制备方法，然而，所研制的功能蛋白仿生膜远未达到人们所预期的高通量和高选择性，这主要是由于（1）将功能蛋白嵌入仿生膜的过程中容易造成蛋白功能失活。（2）膜中形成了较多的缺陷，目标分子易从缺陷处透过膜，使得功能蛋白无法发挥高效选择性能。（3）更重要的是仿生膜中嵌入的功能蛋白载入量少，所形成的选择性通道少，使得仿生膜水通量与选择性的提升有限。

为解决上述问题，未来研究重点应学习构建仿生细胞膜，为功能蛋白发挥功能活性提供所需的生物微环境，并提升功能蛋白的有效载入量，简化制膜步骤，抑制缺陷产生。另外，学习自然界中蛋白的组装与折叠行为，通过调控蛋白分子间作用力，可有效控制蛋白的聚集态结构与成孔特性，有望研制具有独特孔结构与分离性能的蛋白膜。因此，研究蛋白的氨基酸组成与蛋白分子间作用力的影响规律，识别蛋白分子间作用力-蛋白聚集态结构-膜孔结构-分离性能的影响机制，筛选出具有独特成孔特性与筛分性能的蛋白进行制膜应用，具有重要研究价值。

参考文献

原文顺序 | 出版日期 | 本文引用
[1]

Elimelech M, Phillip W A. Science, 2011, 333(6043): 712.
[2]

Logan B E, Elimelech M. Nature, 2012, 488(7411): 313.
[3]

Fane A G, Wang R, Hu M X. Angew. Chem. Int. Ed., 2015, 54(11): 3368.
[4]

Lin L G, Zheng T T, Qiang R R. China Text. Lead., 2018(S1): 99.
[5]

(林立刚, 郑甜甜, 强荣荣. 纺织导报, 2018(S1): 99.).
[6]

Godiya C B, Park B J. Environ. Chem. Lett., 2022, 20(3): 1801.
[7]

Park H B, Kamcev J, Robeson L M, Elimelech M, Freeman B D. Science, 2017, 356(6343): eaab0530.
[8]

Hu Y. Front. Membr. Sci. Technol., 2023, 2: 1177528.
[9]

Zhang R, Tian J, Gao S, Van der Bruggen B. J. Mater. Chem. A, 2020, 8(18): 8831.
[10]

Ishibashi K. Aquaporins, 2009, 190: 251.
[11]

Tang C, Wang Z, Petrinić I, Fane A G, Hélix-Nielsen C. Desalination, 2015, 368: 89.
[12]

Li X, Wang R, Wicaksana F, Tang C, Torres J, Fane A G. J. Membr. Sci., 2014, 450: 181.
[13]

Porter C J, Werber J R, Zhong M, Wilson C J, Elimelech M. ACS Nano, 2020, 14(9): 10894.
[14]

Gu Z Y, Gong C, Yang W Z, Yu S L, Yao Q H. Chem. Ind. Eng. Prog., 2018, 37(3): 1037 (in Chinese).
[15]

(顾正阳, 龚超, 杨望臻, 于水利, 姚启翰. 化工进展, 2018, 37(3): 1037.
[16]

Zeng Y J, Zhang L, Chen H L. Strategic Study of CAE., 2014, 16(7): 10.
[17]

(曾艳军, 张林, 陈欢林. 中国工程科学, 2014, 16(7): 10.).
[18]

Kaufman Y, Grinberg S, Linder C, Heldman E, Gilron J, Shen Y, Kumar M, Lammertink R G H, Freger V. J. Membr. Sci., 2014, 457: 50.
[19]

Wang H, Chung T S, Tong Y W, Meier W, Chen Z, Hong M, Jeyaseelan K, Armugam A. Soft Matter, 2011, 7(16): 7274.
[20]

Duong P H H, Chung T S, Jeyaseelan K, Armugam A, Chen Z, Yang J, Hong M. J. Membr. Sci., 2012, 409: 34.
[21]

Wang H, Chung T S, Tong Y W, Jeyaseelan K, Armugam A, Chen Z, Hong M, Meier W. Small, 2012, 8(8): 1185.
[22]

Ding W, Cai J, Yu Z, Wang Q, Xu Z, Wang Z, Gao C. J. Mater. Chem. A, 2015, 3(40): 20118.
[23]

Kaufman Y, Grinberg S, Linder C, Heldman E, Gilron J, Freger V. Langmuir, 2013, 29(4): 1152.
[24]

Sun G, Chung T S, Jeyaseelan K, Armugam A. Colloids Surf. B, 2013, 102: 466.
[25]

Lee C S, Kim I, Jang J W, Yoon D S, Lee Y J. Adv. Sci., 2021, 8(20): e2101882.
[26]

Sun G, Chung T S, Jeyaseelan K, Armugam A. RSC Adv., 2013, 3(2): 473.
[27]

Qi S, Wang R, Chaitra G K M, Torres J, Hu X, Fane A G. J. Membr. Sci., 2016, 508: 94.
[28]

Zhao Y, Qiu C, Li X, Vararattanavech A, Shen W, Torres J, Hélix-Nielsen C, Wang R, Hu X, Fane A G, Tang C Y. J. Membr. Sci., 2012, 423: 422.
[29]

Li X, Chou S, Wang R, Shi L, Fang W, Chaitra G, Tang C Y, Torres J, Hu X, Fane A G. J. Membr. Sci., 2015, 494: 68.
[30]

Wang M, Wang Z, Wang X, Wang S, Ding W, Gao C. Environ. Sci. Technol., 2015, 49(6): 3761.
[31]

Sun G, Chung T S, Chen N, Lu X, Zhao Q. RSC Adv., 2013, 3(24): 9178.
[32]

Li J M, Liu Z H, Shang Z L. Journal of Hebei Normal University, 2005, 29(5): 519.
[33]

(李俊敏, 刘朝晖, 尚忠林. 河北师范大学学报, 2005, 29(5): 519.).
[34]

Saeki D, Yamashita T, Fujii A, Matsuyama H. Desalination, 2015, 375: 48.
[35]

Doyle D A, Cabral J M, Pfuetzner R A, Kuo A, Gulbis J M, Cohen S L, Chait B T, MacKinnon R. Science, 1998, 280(5360): 69.
[36]

Wang K W. Science, 2006, 4: 13.
[37]

(王克威. 科学, 2006, 4: 13.)
[38]

Noskov S Y, Roux B. Biophys. Chem., 2006, 124(3): 279.
[39]

Finkelstein A, Andersen O S. J. Membr. Biol., 1981, 59(3): 155.
[40]

Jensen M O, Mouritsen O G. Biophys. J., 2006, 90(7): 2270.
[41]

Uzun L, Türkmen D, Yılmaz E, Bektaş S, Denizli A. Colloids Surf. A Physicochem. Eng. Aspects, 2008, 330(2-3): 161.
[42]

Yang S, Fu S, Liu H, Zhou Y, Li X. J Appl. Polym. Sci., 2011, 119(2): 1204.
[43]

Qin L, Yan L, Chen J, Liu T, Yu H, Du B. Ind. Eng. Chem. Res., 2016, 55(27): 7344.
[44]

Chen Y, Zhao W, Yang X, Li Y. Polym. Bull., 2019, 76(3): 1081.
[45]

Song X, Niu Y, Zhang P, Zhang C, Zhang Z, Zhu Y, Qu R. Fuel, 2017, 199: 91.
[46]

Yang F, Yang P. Macromol. Rapid Commun., 2022, 43(3): 2100669.
[47]

Al-Sogair F M, Operschall B P, Sigel A, Sigel H, Schnabl J, Sigel R K O. Chem. Rev., 2011, 111(8): 4964.
[48]

Sigel A, Operschall B P, Sigel H. Coordin. Chem. Rev., 2012, 256(1-2): 260.
[49]

Wan S, Ma Z, Xue Y, Ma M, Xu S, Qian L, Zhang Q. Ind. Eng. Chem. Res., 2014, 53(9): 3629.
[50]

Anirudhan T S, Shainy F, Deepa J R. Chem. Ecol., 2019, 35(3): 235.
[51]

Hua R, Li Z. Chem. Eng. J., 2014, 249: 189.
[52]

Murphy J M, Powell B A, Brumaghim J L. Coord. Chem. Rev., 2020, 412: 213253.
[53]

Sun Y Y, Tang K M, Yang M Y, Zhu L J. Bulletin of Sericulture, 2016, 47(2): 26.
[54]

(孙越宜, 唐科梦, 杨明英, 朱良均. 蚕桑通报, 2016, 47(2): 26.)
[55]

Schneider C, Rajmohan R S, Zarebska A, Tsapekos P, Hélix-Nielsen C. Sci. Total Environ., 2019, 647: 1021.

[56]

Hao M H. Master Dissertation of Shandong Normal University, 2019.
[57]

(郝明浩. 山东师范大学硕士论文, 2019.).
[58]

Zhang Q, Zhang S, Zhao Z, Liu M, Yin X, Zhou Y, Wu Y, Peng Q. J. Clean. Prod., 2020, 255: 120297.
[59]

Peydayesh M, Bolisetty S, Mohammadi T, Mezzenga R. Langmuir, 2019, 35(11): 4161.
[60]

Peydayesh M, Pauchard M, Bolisetty S, Stellacci F, Mezzenga R. Chem. Commun., 2019, 55(74): 11143.
[61]

Pan S, Zhai Z, Yang K, Xiang Y, Tang S, Zhang Y, Jiao T, Zhang Q, Yuan D. Sep. Purif. Technol., 2022, 289: 120806.
[62]

Bolisetty S, Reinhold N, Zeder C, Orozco M N, Mezzenga R. Chem. Commun., 2017, 53(42): 5714.
[63]

Bolisetty S, Mezzenga R. Nat. Nanotechnol., 2016, 11(4): 365.
[64]

Wu C X. Master Dissertation of Soochow University, 2020.
[65]

(吴晨星. 苏州大学硕士论文, 2020.).
[66]

Gore P M, Naebe M, Wang X, Kandasubramanian B. Chem. Eng. J., 2019, 374: 437.
[67]

Chen T. Master Dissertation of Southwest Petroleum University, 2015.
[68]

(陈婷. 西南石油大学硕士论文, 2015).
[69]

Sun D, Meng G, Sun S, Guo W, Hai J, Su J, Song Y, Chen F, Wang B. Environ. Sci. Nano, 2021, 8(11): 3408.
[70]

Li Z, Zhou G, Dai H, Yang M, Fu Y, Ying Y, Li Y. J. Mater. Chem. A, 2018, 6(8): 3402.
[71]

Mruthunjayappa M H, Kotrappanavar N S, Mondal D. J. Hazard. Mater., 2022, 424: 127561.
[72]

Rastogi S, Kandasubramanian B. Environ. Sci. Pollut. Res., 2020, 27(1): 210.
[73]

Gao A, Xie K, Song X, Zhang K, Hou A. Ecol. Eng., 2017, 99: 343.
[74]

Ling S, Jin K, Kaplan D L, Buehler M J. Nano Lett, 2016, 16(6): 3795.
[75]

Wang Y, Guo J, Zhou L, Ye C, Omenetto F G, Kaplan D L, Ling S. Adv. Funct. Mater., 2018, 28(52): 1805305.
[76]

Lv L, Han X, Zong L, Li M, You J, Wu X, Li C. ACS Nano, 2017, 11(8): 8178.
[77]

Zhao F, Peydayesh M, Ying Y, Mezzenga R, Ping J. ACS Appl. Mater. Interfaces, 2020, 12(21): 24521.
[78]

Ling S, Qin Z, Huang W, Cao S, Kaplan D L, Buehler M J. Sci. Adv., 2017, 3(4): e1601939.
[79]

Tan X, Zhao W, Mu T. Green Chem., 2018, 20(15): 3625.
[80]

Vinayagam V, Murugan S, Kumaresan R, Narayanan M, Sillanpää M, Vo D V N, Kushwaha O S. Chemosphere, 2022, 301: 134635.
[81]

Chanana M, Correa-Duarte M A, Liz-Marzán L M. Small, 2011, 7(18): 2650.
[82]

An B, Wu X, Li M, Chen Y, Li F, Yan X, Wang J, Li C, Brennan C. Int. J. Food Sci. Technol., 2016, 51(12): 2621.
[83]

Kong B, Xiong Y L. J. Agric. Food Chem., 2006, 54(16): 6059.
[84]

Zhang S, Zhang J, Fang W, Zhang Y, Wang Q, Jin J. Nano Lett, 2018, 18(10): 6563.
[85]

Zhang J, Zhou K, Wang Q. Small, 2016, 12(36): 4955.
[86]

Zhou K, Li F, Dai G, Meng C, Wang Q. Biomacromolecules, 2013, 14(8): 2593.
[87]

Bruckman M A, Soto C M, McDowell H, Liu J L, Ratna B R, Korpany K V, Zahr O K, Blum A S. ACS Nano, 2011, 5(3): 1606.
[88]

Andrews S C, Arosio P, Bottke W, Briat J F, Darl M v, Harrison P M, Laulhkre J P, Levi S, Lobremx S, Yewdall S J. J. Inorg. Biochem., 1992, 41: 161.
[89]

van Rijn P, Tutus M, Kathrein C, Mougin N C, Park H, Hein C, Schürings M P, Böker A. Adv. Funct. Mater., 2014, 24(43): 6762.
[90]

Peng X, Jin J, Nakamura Y, Ohno T, Ichinose I. Nat. Nanotechnol., 2009, 4(6): 353.
[91]

Abe S, Maity B, Ueno T. Chem. Commun., 2016, 52(39): 6496.
[92]

Wimley W C. Curr. Opin. Struct. Biol., 2003, 13(4): 404.
[93]

Lian Z X, Ma Z S, Wei J, Liu H. Process. Biochem., 2012, 47(2): 201.
[94]

Yang F, Tao F, Li C, Gao L, Yang P. Nat Commun, 2018, 9: 5443.
[95]

Fang J, Liu G, Chen C, Lin C, Zhang B, Jin H, Chen Y, Lu J, Zhu L. Sep. Purif. Technol., 2021, 254: 117585.
[96]

Wu M, Yang F, Yang J, Zhong Q, Körstgen V, Yang P, Müller-Buschbaum P, Xu Z K. Nano Lett., 2020, 20(12): 8760.
[97]

Yang F, Yan Z, Zhao J, Miao S, Wang D, Yang P. J. Mater. Chem. A, 2020, 8(6): 3438.
[98]

Gu J, Su Y, Liu P, Li P, Yang P. ACS Appl. Mater. Interfaces, 2017, 9(1): 198.
[99]

Huang Y N, Yang P, Yang F C, Chang C Y. J. Membr. Sci., 2021, 635: 119537.
[100]

Remanan S, Samantaray P K, Bose S, Das N C. Microporous Mesoporous Mater., 2021, 316: 110945.
[101]

Zhao J, Zhang Y, Su Y, Liu J, Zhao X, Peng J, Jiang Z. J. Membr. Sci., 2013, 445: 1.
[102]

Chen X, Hu Y, Wilson G S. Biosens. Bioelectron., 2002, 17(11-12): 1005.
[103]

Salahshoori I, Montazeri N, Yazdanbakhsh A, Golriz M, Farhadniya R, Khonakdar H. ACS Appl. Mater. Interfaces, 2023, 15(26): 31185.
[104]

Rastogi L, Arunachalam J. Colloids Surf. B Biointerfaces, 2013, 108: 134.
[105]

Zhu L P, Jiang J H, Zhu B K, Xu Y Y. Colloids Surf B Biointerfaces, 2011, 86(1): 111.
[106]

Ma F, Cai C, Zhao X, Ahmad H, Liu C. Desalination, 2020, 496: 114732.
[107]

Liu J, Chu T, Cheng M, Su Y, Zou G, Hou S. J. Membr. Sci., 2023, 668: 121198.
[108]

Homaeigohar S, Tsai T Y, Zarie E S, Elbahri M, Young T H, Boccaccini A R. Mater. Sci. Eng. C, 2020, 116: 111248.
[109]

Yu X, Sun S, Zhou L, Miao Z, Zhang X, Su Z, Wei G. Nanomaterials, 2019, 9(2): 276.
[110]

Sipe J D, Cohen A S. J. Struct. Biol., 2000, 130(2-3): 88.
[111]

Li C, Qin R, Liu R, Miao S, Yang P. Biomater Sci, 2018, 6(3): 462.
[112]

Li C, Xu L, Zuo Y, Yang P. Biomater Sci, 2018, 6(4): 836.
[113]

Han Q, Tao F, Yang P. Macromol Biosci, 2023, 23(11): 2300172.
[114]

Tao F, Han Q, Liu K Q, Yang P. Angew. Chem. Int. Ed., 2017, 56(43): 13440.
[115]

Xu Y, Liu Y, Hu X, Qin R, Su H, Li J, Yang P. Angew. Chem. Int. Ed., 2020, 132(7): 2872.
[116]

Hu X, Tian J, Li C, Su H, Qin R, Wang Y, Cao X, Yang P. Adv. Mater., 2020, 32(23): e2000128.
[117]

Gao A, Wu Q, Wang D, Ha Y, Chen Z, Yang P. Adv. Mater., 2016, 28(3): 579.
[118]

Gu J, Miao S, Yan Z, Yang P. Colloid Interface Sci Commun., 2018, 22: 42.
[119]

Yang P. Macromol Biosci, 2012, 12(8): 1053.
[120]

Liu R, Zhao J, Han Q, Hu X, Wang D, Zhang X, Yang P. Adv. Mater., 2018, 30(38): 1802851.
[121]

Liu Y C, Tao F, Miao S T, Yang P. Acc. Chem. Res., 2021, 54(15): 3016.
[122]

Wang D, Ha Y, Gu J, Li Q, Zhang L, Yang P. Adv. Mater., 2016, 28(34): 7414.
[123]

Saif B, Zhang W, Zhang X, Gu Q, Yang P. ACS Nano, 2019, 13(7): 7736.
[124]

Wittbecker E L, Morgan P W. J. Polym. Sci., 1959, 40(137): 289.
[125]

Cao Y, Ren Y L, Guo S W, Wan Y H, Luo J Q. Chemical Industry and Engineering progress, 2020, 39(6): 2125.
[126]

(曹阳, 任玉灵, 郭世伟, 万印华, 罗建泉. 化工进展, 2020, 39(6): 2125.)
[127]

Wang J, Qin L, Lin J, Zhu J, Zhang Y, Liu J, Van der Bruggen B, Chem. Eng. J., 2017, 323: 56.
[128]

Gui L, Dong J, Fang W, Zhang S, Zhou K, Zhu Y, Zhang Y, Jin J. Nano Lett., 2020, 20(8): 5821.
[129]

Liang Z, Yun Y, Wang M, Liu G, Lu P, Yang W, Li C. RSC Adv., 2019, 9(19): 10715.
[130]

Yang X L. Master Dissertation of Hebei University of Technology, 2015.
[131]

(杨秀丽. 河北工业大学硕士论文, 2015).
[132]

He S, Liang J M, Hu H L, Yuan J N, He J B, Ni Z F. Materials Review, 2016, 30(6): 1.
[133]

(何帅, 梁靖媚, 胡惠兰, 袁嘉男, 何剑波, 倪照飞. 材料导报, 2016, 30(6): 1.).
[134]

Reurink D M, Du F, Górecki R, Roesink H D W, de Vos W M. Membranes, 2020, 10(5): 103.
[135]

Wang S, Cai J, Ding W, Xu Z, Wang Z. Membranes, 2015, 5(3): 369.
[136]

Liang C, Zhao L, Qiao L, Du K. J Hazard. Mater., 2022, 425: 127886.
[137]

Hu Y X, An H X, Zhu H C, Gong G H. EP 115920649A, 2021.
[138]

(胡云霞, 安红匣, 朱寒超, 龚耿浩. EP 115920649A, 2021.).
[139]

Tian X X, Wang X, Peng W, Lu X L, Yu Y, Yuan X T. Membrane Science and Technology, 2021, 41(1): 152.
[140]

(田欣欣, 王暄, 彭维, 吕晓龙, 于越, 袁晓彤. 膜科学与技术, 2021, 41(1): 152.)
[141]

Lee H, Dellatore S M, Miller W M, Messersmith P B. Science, 2007, 318(5849): 426.
[142]

Liu Y, Bai Z, Lin G, Xia Y, Tong L, Li T, Liu C, Liu S, Jia K, Liu X. Appl. Surf. Sci., 2022, 602: 154264.
[143]

An H X. Master Dissertation of Tiangong University, 2023.
[144]

(安红匣. 天津工业大学硕士论文, 2023.).
[145]

Zhu H C. Master Dissertation of Tiangong University, 2022.
[146]

(朱寒超. Master Dissertation of Tiangong University, 2022.).
[147]

Tan C J, Tong Y W. Anal Bioanal Chem, 2007, 389(2): 369.
[148]

Tan C J, Chua H G, Ker K H, Tong Y W. Anal. Chem., 2008, 80(3): 683.
[149]

Xie W, He F, Wang B, Chung T S, Jeyaseelan K, Armugam A, Tong Y W. J. Mater. Chem. A, 2013, 1(26): 7592.
[150]

Zhao Y, Vararattanavech A, Li X, HélixNielsen C, Vissing T, Torres J, Wang R, Fane A G, Tang C Y. Environ. Sci. Technol., 2013, 47(3): 1496.
[151]

Discher B M, Won Y Y, Ege D S, Lee J C M, Bates F S, Discher D E, Hammer D A. Science, 1999, 284(5417): 1143.
[152]

Zhang W, Qin Y, Shi W, Hu Y. J. Phys. Chem. B, 2020, 124(52): 11939.
[153]

Chen Y, Ren X, Huang M, Li Y. Chemosphere, 2023, 333: 138983.
[154]

Li Y, Qi S, Tian M, Widjajanti W, Wang R. Desalination, 2019, 467: 103.
[155]

Fuwad A, Ryu H, Lee J H, Kim D, Yoo Y E, Kim Y R, Kim S M, Jeon T J. Desalination, 2019, 452: 9.
[156]

Grzelakowski M, Cherenet M F, Shen Y, Kumar M. J. Membr. Sci., 2015, 479: 223.
[157]

Zhou Z, Wang Q, Qin Y, Hu Y. Environ. Sci. Technol., 2023, 57(14): 5999.
[158]

Li X, Loh C H, Wang R, Widjajanti W, Torres J. J. Membr. Sci., 2017, 525: 257.
[159]

Li C, Lu D, Deng J, Zhang X, Yang P. Adv. Mater., 2019, 31(46): e1903973.
[160]

Ha Y, Yang J, Tao F, Wu Q, Song Y, Wang H, Zhang X, Yang P. Adv. Funct. Mater., 2018, 28(4): 1704476.
[161]

Kushner A M, Guan Z. Angew. Chem. Int. Ed., 2011, 50(39): 9026.
[162]

Liu Y, Miao S, Ren H, Tian L, Zhao J, Yang P. Nat Protoc, 2024, 19(2): 539.
[163]

Fan Y, Lan H, Qi Z, Liu R, Hu C. Chemosphere, 2022, 297: 134241.
[164]

Bolisetty S, Coray N M, Palika A, Prenosil G A, Mezzenga R. Environ Sci Water Res. Technol, 2020, 6(12): 3249.
[165]

Ansari S, Ahmed N, Mahar R B, Khatri Z, Khatri M. Environ. Sci. Pollut. Res., 2022, 29(1): 653.
[166]

Wang Y, Wu N, Wang Y, Ma H, Zhang J, Xu L, Albolkany M K, Liu B. Nat. Commun., 2019, 10: 2500.
[167]

Meng C, Chen Q, Tan H, Sheng Y, Liu H. J. Membr. Sci., 2018, 555: 398.
[168]

Meng C, Sheng Y, Chen Q, Tan H, Liu H. J. Membr. Sci., 2017, 526: 25.
[169]

Meng C, Chen Q, Li X, Liu H. J. Membr. Sci., 2019, 582: 83.
[170]

Liu J, Yuan W, Li C, Cheng M, Su Y, Xu L, Chu T, Hou S. ACS Appl. Mater. Interfaces, 2021, 13(41): 49215.
[171]

Sun M, Liu S, Wei X, Wan S, Huang M, Song T, Lu Y, Weng X, Lin Z, Chen H, Song Y, Yang C. Angew. Chem. Int. Ed., 2021, 133(18): 10354.
[1]
Elimelech M, Phillip W A. Science, 2011, 333(6043): 712.
[2]
Logan B E, Elimelech M. Nature, 2012, 488(7411): 313.
[3]
Fane A G, Wang R, Hu M X. Angew. Chem. Int. Ed., 2015, 54(11): 3368.
[4]
Lin L G, Zheng T T, Qiang R R. China Text. Lead., 2018(S1): 99.
 
(林立刚, 郑甜甜, 强荣荣. 纺织导报, 2018(S1): 99.).
[5]
Godiya C B, Park B J. Environ. Chem. Lett., 2022, 20(3): 1801.
[6]
Park H B, Kamcev J, Robeson L M, Elimelech M, Freeman B D. Science, 2017, 356(6343): eaab0530.
[7]
Hu Y. Front. Membr. Sci. Technol., 2023, 2: 1177528.
[8]
Zhang R, Tian J, Gao S, Van der Bruggen B. J. Mater. Chem. A, 2020, 8(18): 8831.
[9]
Ishibashi K. Aquaporins, 2009, 190: 251.
[10]
Tang C, Wang Z, Petrini? I, Fane A G, Hélix-Nielsen C. Desalination, 2015, 368: 89.
[11]
Li X, Wang R, Wicaksana F, Tang C, Torres J, Fane A G. J. Membr. Sci., 2014, 450: 181.
[12]
Porter C J, Werber J R, Zhong M, Wilson C J, Elimelech M. ACS Nano, 2020, 14(9): 10894.
[13]
Gu Z Y, Gong C, Yang W Z, Yu S L, Yao Q H. Chem. Ind. Eng. Prog., 2018, 37(3): 1037 (in Chinese).
 
(顾正阳, 龚超, 杨望臻, 于水利, 姚启翰. 化工进展, 2018, 37(3): 1037.
[14]
Zeng Y J, Zhang L, Chen H L. Strategic Study of CAE., 2014, 16(7): 10.
 
(曾艳军, 张林, 陈欢林. 中国工程科学, 2014, 16(7): 10.).
[15]
Kaufman Y, Grinberg S, Linder C, Heldman E, Gilron J, Shen Y, Kumar M, Lammertink R G H, Freger V. J. Membr. Sci., 2014, 457: 50.
[16]
Wang H, Chung T S, Tong Y W, Meier W, Chen Z, Hong M, Jeyaseelan K, Armugam A. Soft Matter, 2011, 7(16): 7274.
[17]
Duong P H H, Chung T S, Jeyaseelan K, Armugam A, Chen Z, Yang J, Hong M. J. Membr. Sci., 2012, 409: 34.
[18]
Wang H, Chung T S, Tong Y W, Jeyaseelan K, Armugam A, Chen Z, Hong M, Meier W. Small, 2012, 8(8): 1185.
[19]
Ding W, Cai J, Yu Z, Wang Q, Xu Z, Wang Z, Gao C. J. Mater. Chem. A, 2015, 3(40): 20118.
[20]
Kaufman Y, Grinberg S, Linder C, Heldman E, Gilron J, Freger V. Langmuir, 2013, 29(4): 1152.
[21]
Sun G, Chung T S, Jeyaseelan K, Armugam A. Colloids Surf. B, 2013, 102: 466.
[22]
Lee C S, Kim I, Jang J W, Yoon D S, Lee Y J. Adv. Sci., 2021, 8(20): e2101882.
[23]
Sun G, Chung T S, Jeyaseelan K, Armugam A. RSC Adv., 2013, 3(2): 473.
[24]
Qi S, Wang R, Chaitra G K M, Torres J, Hu X, Fane A G. J. Membr. Sci., 2016, 508: 94.
[25]
Zhao Y, Qiu C, Li X, Vararattanavech A, Shen W, Torres J, Hélix-Nielsen C, Wang R, Hu X, Fane A G, Tang C Y. J. Membr. Sci., 2012, 423: 422.
[26]
Li X, Chou S, Wang R, Shi L, Fang W, Chaitra G, Tang C Y, Torres J, Hu X, Fane A G. J. Membr. Sci., 2015, 494: 68.
[27]
Wang M, Wang Z, Wang X, Wang S, Ding W, Gao C. Environ. Sci. Technol., 2015, 49(6): 3761.
[28]
Sun G, Chung T S, Chen N, Lu X, Zhao Q. RSC Adv., 2013, 3(24): 9178.
[29]
Li J M, Liu Z H, Shang Z L. Journal of Hebei Normal University, 2005, 29(5): 519.
 
(李俊敏, 刘朝晖, 尚忠林. 河北师范大学学报, 2005, 29(5): 519.).
[30]
Saeki D, Yamashita T, Fujii A, Matsuyama H. Desalination, 2015, 375: 48.
[31]
Doyle D A, Cabral J M, Pfuetzner R A, Kuo A, Gulbis J M, Cohen S L, Chait B T, MacKinnon R. Science, 1998, 280(5360): 69.
[32]
Wang K W. Science, 2006, 4: 13.
 
(王克威. 科学, 2006, 4: 13.)
[33]
Noskov S Y, Roux B. Biophys. Chem., 2006, 124(3): 279.
[34]
Finkelstein A, Andersen O S. J. Membr. Biol., 1981, 59(3): 155.
[35]
Jensen M O, Mouritsen O G. Biophys. J., 2006, 90(7): 2270.
[36]
Uzun L, Türkmen D, Y?lmaz E, Bekta? S, Denizli A. Colloids Surf. A Physicochem. Eng. Aspects, 2008, 330(2-3): 161.
[37]
Yang S, Fu S, Liu H, Zhou Y, Li X. J Appl. Polym. Sci., 2011, 119(2): 1204.
[38]
Qin L, Yan L, Chen J, Liu T, Yu H, Du B. Ind. Eng. Chem. Res., 2016, 55(27): 7344.
[39]
Chen Y, Zhao W, Yang X, Li Y. Polym. Bull., 2019, 76(3): 1081.
[40]
Song X, Niu Y, Zhang P, Zhang C, Zhang Z, Zhu Y, Qu R. Fuel, 2017, 199: 91.
[41]
Yang F, Yang P. Macromol. Rapid Commun., 2022, 43(3): 2100669.
[42]
Al-Sogair F M, Operschall B P, Sigel A, Sigel H, Schnabl J, Sigel R K O. Chem. Rev., 2011, 111(8): 4964.
[43]
Sigel A, Operschall B P, Sigel H. Coordin. Chem. Rev., 2012, 256(1-2): 260.
[44]
Wan S, Ma Z, Xue Y, Ma M, Xu S, Qian L, Zhang Q. Ind. Eng. Chem. Res., 2014, 53(9): 3629.
[45]
Anirudhan T S, Shainy F, Deepa J R. Chem. Ecol., 2019, 35(3): 235.
[46]
Hua R, Li Z. Chem. Eng. J., 2014, 249: 189.
[47]
Murphy J M, Powell B A, Brumaghim J L. Coord. Chem. Rev., 2020, 412: 213253.
[48]
Sun Y Y, Tang K M, Yang M Y, Zhu L J. Bulletin of Sericulture, 2016, 47(2): 26.
 
(孙越宜, 唐科梦, 杨明英, 朱良均. 蚕桑通报, 2016, 47(2): 26.)
[49]
Schneider C, Rajmohan R S, Zarebska A, Tsapekos P, Hélix-Nielsen C. Sci. Total Environ., 2019, 647: 1021.
[50]
Hao M H. Master Dissertation of Shandong Normal University, 2019.
 
(郝明浩. 山东师范大学硕士论文, 2019.).
[51]
Zhang Q, Zhang S, Zhao Z, Liu M, Yin X, Zhou Y, Wu Y, Peng Q. J. Clean. Prod., 2020, 255: 120297.
[52]
Peydayesh M, Bolisetty S, Mohammadi T, Mezzenga R. Langmuir, 2019, 35(11): 4161.
[53]
Peydayesh M, Pauchard M, Bolisetty S, Stellacci F, Mezzenga R. Chem. Commun., 2019, 55(74): 11143.
[54]
Pan S, Zhai Z, Yang K, Xiang Y, Tang S, Zhang Y, Jiao T, Zhang Q, Yuan D. Sep. Purif. Technol., 2022, 289: 120806.
[55]
Bolisetty S, Reinhold N, Zeder C, Orozco M N, Mezzenga R. Chem. Commun., 2017, 53(42): 5714.
[56]
Bolisetty S, Mezzenga R. Nat. Nanotechnol., 2016, 11(4): 365.
[57]
Wu C X. Master Dissertation of Soochow University, 2020.
 
(吴晨星. 苏州大学硕士论文, 2020.).
[58]
Gore P M, Naebe M, Wang X, Kandasubramanian B. Chem. Eng. J., 2019, 374: 437.
[59]
Chen T. Master Dissertation of Southwest Petroleum University, 2015.
 
(陈婷. 西南石油大学硕士论文, 2015).
[60]
Sun D, Meng G, Sun S, Guo W, Hai J, Su J, Song Y, Chen F, Wang B. Environ. Sci. Nano, 2021, 8(11): 3408.
[61]
Li Z, Zhou G, Dai H, Yang M, Fu Y, Ying Y, Li Y. J. Mater. Chem. A, 2018, 6(8): 3402.
[62]
Mruthunjayappa M H, Kotrappanavar N S, Mondal D. J. Hazard. Mater., 2022, 424: 127561.
[63]
Rastogi S, Kandasubramanian B. Environ. Sci. Pollut. Res., 2020, 27(1): 210.
[64]
Gao A, Xie K, Song X, Zhang K, Hou A. Ecol. Eng., 2017, 99: 343.
[65]
Ling S, Jin K, Kaplan D L, Buehler M J. Nano Lett, 2016, 16(6): 3795.
[66]
Wang Y, Guo J, Zhou L, Ye C, Omenetto F G, Kaplan D L, Ling S. Adv. Funct. Mater., 2018, 28(52): 1805305.
[67]
Lv L, Han X, Zong L, Li M, You J, Wu X, Li C. ACS Nano, 2017, 11(8): 8178.
[68]
Zhao F, Peydayesh M, Ying Y, Mezzenga R, Ping J. ACS Appl. Mater. Interfaces, 2020, 12(21): 24521.
[69]
Ling S, Qin Z, Huang W, Cao S, Kaplan D L, Buehler M J. Sci. Adv., 2017, 3(4): e1601939.
[70]
Tan X, Zhao W, Mu T. Green Chem., 2018, 20(15): 3625.
[71]
Vinayagam V, Murugan S, Kumaresan R, Narayanan M, Sillanp?? M, Vo D V N, Kushwaha O S. Chemosphere, 2022, 301: 134635.
[72]
Chanana M, Correa-Duarte M A, Liz-Marzán L M. Small, 2011, 7(18): 2650.
[73]
An B, Wu X, Li M, Chen Y, Li F, Yan X, Wang J, Li C, Brennan C. Int. J. Food Sci. Technol., 2016, 51(12): 2621.
[74]
Kong B, Xiong Y L. J. Agric. Food Chem., 2006, 54(16): 6059.
[75]
Zhang S, Zhang J, Fang W, Zhang Y, Wang Q, Jin J. Nano Lett, 2018, 18(10): 6563.
[76]
Zhang J, Zhou K, Wang Q. Small, 2016, 12(36): 4955.
[77]
Zhou K, Li F, Dai G, Meng C, Wang Q. Biomacromolecules, 2013, 14(8): 2593.
[78]
Bruckman M A, Soto C M, McDowell H, Liu J L, Ratna B R, Korpany K V, Zahr O K, Blum A S. ACS Nano, 2011, 5(3): 1606.
[79]
Andrews S C, Arosio P, Bottke W, Briat J F, Darl M v, Harrison P M, Laulhkre J P, Levi S, Lobremx S, Yewdall S J. J. Inorg. Biochem., 1992, 41: 161.
[80]
van Rijn P, Tutus M, Kathrein C, Mougin N C, Park H, Hein C, Schürings M P, B?ker A. Adv. Funct. Mater., 2014, 24(43): 6762.
[81]
Peng X, Jin J, Nakamura Y, Ohno T, Ichinose I. Nat. Nanotechnol., 2009, 4(6): 353.
[82]
Abe S, Maity B, Ueno T. Chem. Commun., 2016, 52(39): 6496.
[83]
Wimley W C. Curr. Opin. Struct. Biol., 2003, 13(4): 404.
[84]
Lian Z X, Ma Z S, Wei J, Liu H. Process. Biochem., 2012, 47(2): 201.
[85]
Yang F, Tao F, Li C, Gao L, Yang P. Nat Commun, 2018, 9: 5443.
[86]
Fang J, Liu G, Chen C, Lin C, Zhang B, Jin H, Chen Y, Lu J, Zhu L. Sep. Purif. Technol., 2021, 254: 117585.
[87]
Wu M, Yang F, Yang J, Zhong Q, K?rstgen V, Yang P, Müller-Buschbaum P, Xu Z K. Nano Lett., 2020, 20(12): 8760.
[88]
Yang F, Yan Z, Zhao J, Miao S, Wang D, Yang P. J. Mater. Chem. A, 2020, 8(6): 3438.
[89]
Gu J, Su Y, Liu P, Li P, Yang P. ACS Appl. Mater. Interfaces, 2017, 9(1): 198.
[90]
Huang Y N, Yang P, Yang F C, Chang C Y. J. Membr. Sci., 2021, 635: 119537.
[91]
Remanan S, Samantaray P K, Bose S, Das N C. Microporous Mesoporous Mater., 2021, 316: 110945.
[92]
Zhao J, Zhang Y, Su Y, Liu J, Zhao X, Peng J, Jiang Z. J. Membr. Sci., 2013, 445: 1.
[93]
Chen X, Hu Y, Wilson G S. Biosens. Bioelectron., 2002, 17(11-12): 1005.
[94]
Salahshoori I, Montazeri N, Yazdanbakhsh A, Golriz M, Farhadniya R, Khonakdar H. ACS Appl. Mater. Interfaces, 2023, 15(26): 31185.
[95]
Rastogi L, Arunachalam J. Colloids Surf. B Biointerfaces, 2013, 108: 134.
[96]
Zhu L P, Jiang J H, Zhu B K, Xu Y Y. Colloids Surf B Biointerfaces, 2011, 86(1): 111.
[97]
Ma F, Cai C, Zhao X, Ahmad H, Liu C. Desalination, 2020, 496: 114732.
[98]
Liu J, Chu T, Cheng M, Su Y, Zou G, Hou S. J. Membr. Sci., 2023, 668: 121198.
[99]
Homaeigohar S, Tsai T Y, Zarie E S, Elbahri M, Young T H, Boccaccini A R. Mater. Sci. Eng. C, 2020, 116: 111248.
[100]
Yu X, Sun S, Zhou L, Miao Z, Zhang X, Su Z, Wei G. Nanomaterials, 2019, 9(2): 276.
[101]
Sipe J D, Cohen A S. J. Struct. Biol., 2000, 130(2-3): 88.
[102]
Li C, Qin R, Liu R, Miao S, Yang P. Biomater Sci, 2018, 6(3): 462.
[103]
Li C, Xu L, Zuo Y, Yang P. Biomater Sci, 2018, 6(4): 836.
[104]
Han Q, Tao F, Yang P. Macromol Biosci, 2023, 23(11): 2300172.
[105]
Tao F, Han Q, Liu K Q, Yang P. Angew. Chem. Int. Ed., 2017, 56(43): 13440.
[106]
Xu Y, Liu Y, Hu X, Qin R, Su H, Li J, Yang P. Angew. Chem. Int. Ed., 2020, 132(7): 2872.
[107]
Hu X, Tian J, Li C, Su H, Qin R, Wang Y, Cao X, Yang P. Adv. Mater., 2020, 32(23): e2000128.
[108]
Gao A, Wu Q, Wang D, Ha Y, Chen Z, Yang P. Adv. Mater., 2016, 28(3): 579.
[109]
Gu J, Miao S, Yan Z, Yang P. Colloid Interface Sci Commun., 2018, 22: 42.
[110]
Yang P. Macromol Biosci, 2012, 12(8): 1053.
[111]
Liu R, Zhao J, Han Q, Hu X, Wang D, Zhang X, Yang P. Adv. Mater., 2018, 30(38): 1802851.
[112]
Liu Y C, Tao F, Miao S T, Yang P. Acc. Chem. Res., 2021, 54(15): 3016.
[113]
Wang D, Ha Y, Gu J, Li Q, Zhang L, Yang P. Adv. Mater., 2016, 28(34): 7414.
[114]
Saif B, Zhang W, Zhang X, Gu Q, Yang P. ACS Nano, 2019, 13(7): 7736.
[115]
Wittbecker E L, Morgan P W. J. Polym. Sci., 1959, 40(137): 289.
[116]
Cao Y, Ren Y L, Guo S W, Wan Y H, Luo J Q. Chemical Industry and Engineering progress, 2020, 39(6): 2125.
 
(曹阳, 任玉灵, 郭世伟, 万印华, 罗建泉. 化工进展, 2020, 39(6): 2125.)
[117]
Wang J, Qin L, Lin J, Zhu J, Zhang Y, Liu J, Van der Bruggen B, Chem. Eng. J., 2017, 323: 56.
[118]
Gui L, Dong J, Fang W, Zhang S, Zhou K, Zhu Y, Zhang Y, Jin J. Nano Lett., 2020, 20(8): 5821.
[119]
Liang Z, Yun Y, Wang M, Liu G, Lu P, Yang W, Li C. RSC Adv., 2019, 9(19): 10715.
[120]
Yang X L. Master Dissertation of Hebei University of Technology, 2015.
 
(杨秀丽. 河北工业大学硕士论文, 2015).
[121]
He S, Liang J M, Hu H L, Yuan J N, He J B, Ni Z F. Materials Review, 2016, 30(6): 1.
 
(何帅, 梁靖媚, 胡惠兰, 袁嘉男, 何剑波, 倪照飞. 材料导报, 2016, 30(6): 1.).
[122]
Reurink D M, Du F, Górecki R, Roesink H D W, de Vos W M. Membranes, 2020, 10(5): 103.
[123]
Wang S, Cai J, Ding W, Xu Z, Wang Z. Membranes, 2015, 5(3): 369.
[124]
Liang C, Zhao L, Qiao L, Du K. J Hazard. Mater., 2022, 425: 127886.
[125]
Hu Y X, An H X, Zhu H C, Gong G H. EP 115920649A, 2021.
 
(胡云霞, 安红匣, 朱寒超, 龚耿浩. EP 115920649A, 2021.).
[126]
Tian X X, Wang X, Peng W, Lu X L, Yu Y, Yuan X T. Membrane Science and Technology, 2021, 41(1): 152.
 
(田欣欣, 王暄, 彭维, 吕晓龙, 于越, 袁晓彤. 膜科学与技术, 2021, 41(1): 152.)
[127]
Lee H, Dellatore S M, Miller W M, Messersmith P B. Science, 2007, 318(5849): 426.
[128]
Liu Y, Bai Z, Lin G, Xia Y, Tong L, Li T, Liu C, Liu S, Jia K, Liu X. Appl. Surf. Sci., 2022, 602: 154264.
[129]
An H X. Master Dissertation of Tiangong University, 2023.
 
(安红匣. 天津工业大学硕士论文, 2023.).
[130]
Zhu H C. Master Dissertation of Tiangong University, 2022.
 
(朱寒超. Master Dissertation of Tiangong University, 2022.).
[131]
Tan C J, Tong Y W. Anal Bioanal Chem, 2007, 389(2): 369.
[132]
Tan C J, Chua H G, Ker K H, Tong Y W. Anal. Chem., 2008, 80(3): 683.
[133]
Xie W, He F, Wang B, Chung T S, Jeyaseelan K, Armugam A, Tong Y W. J. Mater. Chem. A, 2013, 1(26): 7592.
[134]
Zhao Y, Vararattanavech A, Li X, HélixNielsen C, Vissing T, Torres J, Wang R, Fane A G, Tang C Y. Environ. Sci. Technol., 2013, 47(3): 1496.
[135]
Discher B M, Won Y Y, Ege D S, Lee J C M, Bates F S, Discher D E, Hammer D A. Science, 1999, 284(5417): 1143.
[136]
Zhang W, Qin Y, Shi W, Hu Y. J. Phys. Chem. B, 2020, 124(52): 11939.
[137]
Chen Y, Ren X, Huang M, Li Y. Chemosphere, 2023, 333: 138983.
[138]
Li Y, Qi S, Tian M, Widjajanti W, Wang R. Desalination, 2019, 467: 103.
[139]
Fuwad A, Ryu H, Lee J H, Kim D, Yoo Y E, Kim Y R, Kim S M, Jeon T J. Desalination, 2019, 452: 9.
[140]
Grzelakowski M, Cherenet M F, Shen Y, Kumar M. J. Membr. Sci., 2015, 479: 223.
[141]
Zhou Z, Wang Q, Qin Y, Hu Y. Environ. Sci. Technol., 2023, 57(14): 5999.
[142]
Li X, Loh C H, Wang R, Widjajanti W, Torres J. J. Membr. Sci., 2017, 525: 257.
[143]
Li C, Lu D, Deng J, Zhang X, Yang P. Adv. Mater., 2019, 31(46): e1903973.
[144]
Ha Y, Yang J, Tao F, Wu Q, Song Y, Wang H, Zhang X, Yang P. Adv. Funct. Mater., 2018, 28(4): 1704476.
[145]
Kushner A M, Guan Z. Angew. Chem. Int. Ed., 2011, 50(39): 9026.
[146]
Liu Y, Miao S, Ren H, Tian L, Zhao J, Yang P. Nat Protoc, 2024, 19(2): 539.
[147]
Fan Y, Lan H, Qi Z, Liu R, Hu C. Chemosphere, 2022, 297: 134241.
[148]
Bolisetty S, Coray N M, Palika A, Prenosil G A, Mezzenga R. Environ Sci Water Res. Technol, 2020, 6(12): 3249.
[149]
Ansari S, Ahmed N, Mahar R B, Khatri Z, Khatri M. Environ. Sci. Pollut. Res., 2022, 29(1): 653.
[150]
Wang Y, Wu N, Wang Y, Ma H, Zhang J, Xu L, Albolkany M K, Liu B. Nat. Commun., 2019, 10: 2500.
[151]
Meng C, Chen Q, Tan H, Sheng Y, Liu H. J. Membr. Sci., 2018, 555: 398.
[152]
Meng C, Sheng Y, Chen Q, Tan H, Liu H. J. Membr. Sci., 2017, 526: 25.
[153]
Meng C, Chen Q, Li X, Liu H. J. Membr. Sci., 2019, 582: 83.
[154]
Liu J, Yuan W, Li C, Cheng M, Su Y, Xu L, Chu T, Hou S. ACS Appl. Mater. Interfaces, 2021, 13(41): 49215.
[155]
Sun M, Liu S, Wei X, Wan S, Huang M, Song T, Lu Y, Weng X, Lin Z, Chen H, Song Y, Yang C. Angew. Chem. Int. Ed., 2021, 133(18): 10354.

基金资助

国家自然科学基金委(21476249)

天津市自然科学基金(18JCZDJC37100)

PDF (24005KB)

857

访问

0

被引

详细
导航
相关文章

/

〈 〉

地址：北京中关村北四环西路33号
邮编：100190
电话：010-82627757
传真：010-82627757
E-mail：progchem@mail.las.ac.cn
网址：http://www.progchem.ac.cn
  • 扫一扫，关注本刊公众号
    • 　
    版权所有：《化学进展》编辑部